V září 2009 se náš tým rozšířil o novou studentku postgraduálního studia. Tématem její disertační práce je: Studium molekulárních vlastností farmaceuticky aktivních materiálů a s tím spojený rozvoj NMR krystalografie.

Po dvou letech se v Laboratoři NMR spektroskopie uvolnilo řádné místo pro doktorské studium. Současným aktuálním tématem je Studium molekulárních vlastností farmaceuticky aktivních materiálů a s tím spojený rozvoj NMR krystalografie.

Případní zájemci o studium mohou najít detailní informace na našich stránkách v sekci Studium. V případě jakéhokoli zájmu prosím kontaktujte Ing. J Bruse, PhD

Na podzim tohoto roku bude uspořádán rozsahem malý přesto významně obsazený workshop věnovaný NMR krystalografii a problematice polymorfismu aktivních farmaceutických ingrediencí. Přislíbena je účast zástupců jak průmyslových společností tak vysokých škol a ústavů AV ČR. Speciální příspěvek bude věnován NMR spektroskopii proteinů a určování jejich 3D struktury.

Náše laboratoř se podílela na projektu České Hlavy "Důkladnější pohled na léky".

Přímý link na "náš" dokumet nabízíme zde (nové okno).

Unikátní vědecké projekty a zajímavé osobnosti české vědy představuje seriál, čítající téměř dvě stovky dvouminutových spotů, který začíná Česká televize vysílat 4. dubna 2005 na ČT1.

Tim Cross, Jun Hu, Riqiang Fu, Katsuyuki Nishimura, Li Zhang, and Huan-Xiang Zhou of Florida State University and colleagues David Busath and Viksita Vijayvergiya at Brigham Young University have exploited the 15-ton 900 MHz NMR machine at FSU to help them figure out the mechanics of infection by influenza A virus. The researchers have found that the virus' protein coat contains channels that control various biochemical reactions crucial to viral infection and replication.

The tetrameric M2 protein has four key histidine residues within this viral pore that are known to be involved in proton selectivity of the channel, pH activation, gating, inhibition, and the specific conductance mechanism. Conduction of protons into the viral core of influenza A once the virus is inside a cell causes the viral coat to be stripped off and genetic material to be released. Solid state NMR of the M2 protein channel within a hydrated lipid bilayer has allowed the team to uncover the details of this mechanism.

They have found that protonation of the third of the imidazole rings of the histidine residues causes acid activation of the channel, which changes the distribution of electric charge within the channel and allows protons to pass through uninhibited.

"This is a viral structure we haven't seen before," Busath explains, "And yet, through these tiny little doors, acids must come in and DNA must go out if the virus is to survive." He adds that blocking these channels would terminate normal viral functions and stop infection in its tracks. The next step will be to discover what structural properties endow these protein channels with their specificity and so provide new targets for antiviral drug design.